Sisteme de transport activ

3x puncte

categorie: Medicina

nota: 7.26

nivel: Facultate

In funcție de modul în care se realizează și se utilizează energia neŹcesară, transporturile active pot fi de două tipuri: transportul activ primar și transportul activ secundar (cotransportul electrogen).
Transportul activ primar se caracterizează prin faptul că utilizează direct ATP in vederea transportului, care este realizat cu ajutorul unor ATPaze specifice fiecărei specii ionice sau m[...]
DOWNLOAD REFERAT

Preview referat: Sisteme de transport activ

In funcție de modul în care se realizează și se utilizează energia neŹcesară, transporturile active pot fi de două tipuri: transportul activ primar și transportul activ secundar (cotransportul electrogen).
Transportul activ primar se caracterizează prin faptul că utilizează direct ATP in vederea transportului, care este realizat cu ajutorul unor ATPaze specifice fiecărei specii ionice sau molecule transportate. Este din nou vorba despre structuri moleculare proteice cu zone hidrofobe care traversează membrana.

Hidrolizand ATP, aceste structuri eliberează energia necesară unor transconformâri generate prin fosforilare.Transconformările mobilizează substratul spre fata opusă a membranei. Aici procesul se inversează prin defosforilare, urmată de trecerea ciclica într-o a doua configurație,aptă sa asigure transportul altui substrat in sens invers.

Cea mai bine cunoscuta dintre ATPazele de transport este Na+/k+ ATPaza formată dintr-o subunitate „catalitică" – alfa(Mr:100 000 daltoni) si o subunitate glicoproteica beta (Mr:50 000 daltoni fig.28).

Operând la capacitate maximă, această Na+/K+-ATPază transportă trei ioni de Na+ spre exterior și doi Ioni de K+ spre interior pentru fiecare moleculă de ATP hidrolizata. Fosforilarea și defosforilarea ciclică a proŹteinei o determină să oscileze intre doua conformații alternative (peristalŹtică moleculară).

în configurația E1 situsurile ionice au afinitate mare pentru Na+ și sunt orientate spre citoplasmă, in timp ce în configurația E2 aceleași situsuri favorizează legarea K+ și se orientează spre lichidul extracelular.O descriere simplificată a procesului este prezentată în fiŹgura alăturată (fig. 29).

Conformerul El are afinitate mare pentru Na+ intracelular, pentru Mg2+ și ATP. Cand acești trei liganzi sunt fixați, proteina este fosforilată la nivelul unui reziduu aspartat din apropierea situsului de fixare a ATP. In acest timp, situsul de fixare pentru Na+ sufera un fenomen de „ocluzie" (devine inaccesibil dinspre ambele fețe ale membranei).

Se consideră că în acest moment ATPaza suferă o transformare ce face situsurile ionice accesibile dinspre fața externă a membranei, scăzându-le totodată afinitatea pentru Na+. Ca urmare,ionii de Na+ disociază în mediul extracelular și proteina trece într-o nouă stare conformațională: E2—P. Configurația E2—P are o afinitate crescută pentru K+ pe fața extracelulară, fixând la acest nivel 2K+.

Legarea K+ determină disocierea legăturii acil fosfat și, din nou, situsurile pentru K+ trec în forma ocluzată, devenind inaccesibile. Fixarea unei noi molecule de ATP pe E2—K+ determină trecerea în forma El și ionii de K+ disociază pe fața endoplasmică, procesul repetându-se ritmic (peristaltică moleculară).

Deși mecanismele detaliate ale transportului activ primar ramân doar parțial cunoscute, s-au descris până în prezent numeroase ATP-aze de transport transmembranar ce joacă un rol central in activitățile celulare descrise pe întreaga scară a organismelor vii. Aceste enzime aparțin unuia dintre cele trei tipuri de ATPaze cunoscute: P, V sau F (tabelul VII si fig. 30, 31).
DOWNLOAD REFERAT
« mai multe referate din Medicina

CAUTA REFERAT

TRIMITE REFERAT CERE REFERAT
Referatele si lucrarile oferite de E-referate.ro au scop educativ si orientativ pentru cercetare academica.