Complecsi ai fierului

1x punct

categorie: Chimie

nota: 9.50

nivel: Facultate

A.2.1. CITOCROMUL c
Este cel mai studiat citocrom. El se obtine de obicei din tesutul muschiului inimii de cal sau ton. Are aproximativ 100 de aminoacizi si o masa moleculara relativ mica, de aproximativ 12 Kda, fiind o proteina mica.

Citocromul c este considerat a fi un reprezentant tipic al citocromilor implicati in fosforilarea oxidativa si fotosintetica. Atomul de Fe tetr[...]
DOWNLOAD REFERAT

Preview referat: Complecsi ai fierului

A.2.1. CITOCROMUL c
Este cel mai studiat citocrom. El se obtine de obicei din tesutul muschiului inimii de cal sau ton. Are aproximativ 100 de aminoacizi si o masa moleculara relativ mica, de aproximativ 12 Kda, fiind o proteina mica.

Citocromul c este considerat a fi un reprezentant tipic al citocromilor implicati in fosforilarea oxidativa si fotosintetica. Atomul de Fe tetracoordineaza atomii de azot ai porfirinei, iar in pozitiile axiale 5 si 6, se afla o grupa imidazol a HISTIDINEI (HIS) si un rest al METIONINEI.

Reactiile redox ale citocromului c sunt corelate cu conductia de electroni prin legaturi ale imidazolului si ale inelului porfirinic, catre atomul de sulf.

Structura citocromului c:Din determinarile structurale de cristalografie a proteinelor au rezultat cateva detalii structurale. Secventele aminoacizilor si structurile tertiare ale citocromului izolat din diferite organisme difera doar foarte putin, sugerand ca aceasta proteina este foarte batrana in termenii evolutiei si ca structura si compozitia ei au fost bine optimizate. Proteina se gaseste in afara membranei si de aceea are o suprafata hidrofila.

Principalul obstacol pentru un transfer rapid de electroni este reprezentat de diferentele geometrice dintre formele oxidate si cele reduse ale unei perechi redox. In general este necesara furnizarea unei energii de "reorganizare". Studiile model asupra complecsilor Fe-PORFIRINE cu liganzi axiali tioeteri au aratat ca lungimile legaturilor Fe-S se modifica foarte putin in timpul reactiei redox Fe(II)/Fe(III).

Aceasta se poate explica prin caracterul de donor si acceptor al sulfului tioeteric fata de ionii metalelor tranzitionale (legaturi prin retrocedare). Modificarea geometrica in acest caz este mica daca se face o balanta a electronilor conform

Liganzii nesaturati cu N, cum sunt macrociclurile porfirinice cu sisteme extinse au de asemeni o capacitate "tampon de electroni". Conform teoriei starii entactice, starea fundamentala enzimatica este situata intre structurile tipice pentru fiecare dintre starile individuale redox, adica este aproape de starea de tranzitie.

De fapt, HOLOPROTEINA CITOCROMULUI c nu se modifica semnificativ. Din punct de vedere conformational in timpul transferului de electroni si acelasi lucru este valabil si pentru alte proteine care transfera electronii, ca de exemplu sistemele Fe/S sau proteinele "albastre" de Cu.

Este destul de surprinzator ca este posibil un transfer de electroni intra sau intermolecular peste o distanta intre centrele active redox mai mare de 2 nm, spatiu in care se afla materialul proteinic relativ inert.

Totusi, rezultatele recent detinute pe sisteme fixate molecular ca in figura de mai sus care constau dintr-un donor de electroni si, de exemplu, hidrocarburi saturate ca material de separare ("spacers"- spatiatori) au demonstrat ca si in medii nebiologice este posibil un transfer rapid de electroni directionat, la distanta mare.

In acest context, foarte des este invocat efectul tunel, care permite particulelor ca electronii sa evite barierele de energie cu o anumita probabilitate prin "tunelare". Pentru a da seama de directionalitatea remarcabila a acestui proces, se presupune ca orbitalele moleculare care interactioneaza joaca un rol foarte important (transfer de electroni prin legaturi).

Desi, s-a dovedit ca spatiatorii cu schelet , complet saturati permit un transfer de electroni cu o anumita eficienta, s-a presupus ca citocromul c are resturi de aminoacizi aromatici ca triptofanul care sunt potential activi redox.
DOWNLOAD REFERAT
« mai multe referate din Chimie

CAUTA REFERAT


TRIMITE REFERAT CERE REFERAT
Referatele si lucrarile oferite de E-referate.ro au scop educativ si orientativ pentru cercetare academica.