Catalaza

DOWNLOAD REFERAT

Preview referat: Catalaza

Functia si rolul fiziologic al catalazei

Catalaza are in mod distinct 2 roluri catalitice, fiecare implicand H2O2. Intrucat atomul de fier din gruparea heminica prostetica participa in mod sigur la partea activa rezulta ca aceasta zona are 2 functionalitati.
Numai un singur atom de carbon din radicalul R din reactia peroxidativa este implicat in formarea si desfacerea legaturilor. In reactia peroxidativa tipurile de catalaze se comporta diferit.
Functia principala a catalazei este aceea de a cataliza descompunerea H2O2.
Aceasta enzima are diferite roluri fiziologice, de exemplu, localizata in organite actioneaza ca un reglator al nivelului H2O2 (ca o peroxidaza specifica).

Catalaza, prezenta in peroxizomii tuturor celulelor aerobe, manifesta de asemenea si un rol detoxifiant, deoarece apa oxigenata are un efect toxic asupra tesuturilor; in acest sens, ea protejeaza celula de efectele toxice ale peroxidului de hidrogen prin catalizarea descompunerii apei oxigenate formata in celule sub actiunea dehidrogenazelor aerobe.
Cantitatea mare de catalaza din ficat si hematii justifica implicarea ei in procese unde se produc cantitati crescute de H2O2. Formarea H2O2 este foarte riguros controlata in organisme, pentru descompunerea acesteia actionând trei enzime: catalaza, GSH peroxidaza si peroxidazele. Asa se explica de ce in deficite congenitale ale uneia dintre ele, persoanele respective nu au prea mult de suferit. Acest deficit devine decelabil clinic in conditii de stres oxidativ, infectii, cand se produc afte sau ulceratii in cavitatea bucala din cauza dezvoltarii unor bacterii ce secreta mult H2O2, capacitatea antioxidanta enzimatica fiind depasita.

Catalaza ajuta în prevenirea modificãrilor distructive la nivel celular, cum ar fi ruperea lanþului ADN care poate duce, eventual, la diferite forme de cancer sau la alte boli cronice ºi degenerative.

Actiunea factorilor de stres asupra catalazei

Catalaza este implicata in reactia celulelor vegetale la factorii de stres ai mediului. Au fost studiate rolul si modificarea actiunii catalazei in functie si de alte conditii de stres ale mediului, ca : racirea, temperaturi mari, variatia concentratiei de ozon si SO2.
Willekens (1904) a aratat ca raspunsul catalazei si al glutation – peroxidazei este mult mai prompt la stresul cauzat de SO2, UB-B si Ozon decat raspunsul superoxid dismutazei si al ascorbatoxidazei.
Un factor de stres foarte important in ceea ce priveste catalaza este intensitatea luminii.

Structura catalazei

Catalaza are o structura asemanatoare cu peroxidazele : este o enzima feroporfirinica in a carei structura intra 4 nuclee pirolice si un ion Fe3+.
Continutul in protohem este 1,1%.
Catalaza purificata de Stausell (1965) are un continut in fier de 0,09%.
Catalazele contin 4 unitati tetramere identice cu mase moleculare cuprinse intre 220000 si 250000 g/mol.
Nu pare sa fie o diferenta mare intre catalazele extrase din diferite surse (mamifere, plante, microorganisme) cel putin in ceea ce priveste gruparea prostetica.

Apoproteina este formata dintr-un lant polipeptidic/ /subunitate hem si contine 16 grupari SH, din care 10 apar numai dupa denaturare acida. Datorita acestui continut mare in grupari SH, catalaza este inhibata de o serie de tioli cum sunt glutationul sau cisteina. Glutationul ar putea fi si unul dintre modulatorii activitatii enzimatice a catalazei.
Activitatea catalazei nu este inhibata prin titrarea celor 6 grame SH, dar cea peroxidazica este mult redusa. Actiunea SH se datoreaza producerii unor moduri conformationale pe calea stabilirii unor disulfuri mixte reversibile.

Atomul central de fier din hem este in stare trivalenta si nu sufera modificari de valenta in cursul reactiei enzimatice.
A 5-a valenta coordinativa a fierului este implicata in legaturi cu apoproteina prin intermediul histidinei, iar cea de a 6-a valenta este legata de o molecula de apa. Natura legaturii dintre porfirina si partea proteica este necovalenta. « mai multe referate din Chimie