Enzimele

2x puncte

categorie: Biologie

nota: 7.53

nivel:

Reac?iile enzimatice au fost folosite din timpurile cele mai vechi pentru fabricarea vinului, a o?etului, a berii ?i a brânzei. O cercetare sistematic? a lor a fost întreprins? abia în epoca modern?. În 1713, Réaumur a observat dizolvarea c?rnii în sucul stomacal al ciorii. De asemenea, fiziologul Spallanzani (1783) a hr?nit animalele cu buc??i de carne învelite în re?ele de sârm? ?i a observat di[...]
DOWNLOAD REFERAT

Preview referat: Enzimele

Reac?iile enzimatice au fost folosite din timpurile cele mai vechi pentru fabricarea vinului, a o?etului, a berii ?i a brânzei. O cercetare sistematic? a lor a fost întreprins? abia în epoca modern?. În 1713, Réaumur a observat dizolvarea c?rnii în sucul stomacal al ciorii. De asemenea, fiziologul Spallanzani (1783) a hr?nit animalele cu buc??i de carne învelite în re?ele de sârm? ?i a observat dizolvarea c?rnii în stomac.Stahl, fondatorul teoriei flogisticului, explica fermena?ia ca un proces în care una din substan?ele prezente transmite "mi?carea sa intern?" substan?ei care fermenteaz? (1697). În 1680, van Leeuwenhoeck a observat la microscop celulele drojdiei de bere, dar aceast? descoperire nu a fost luat? în seam? timp de dou? secole. Lavoisier (1789) a f?cut un bilan? de materiale al fermenta?iei, ar?tând c? oxigenul, hidrogenul ?i carbonul din zah?r se reg?sesc în alcoolul ?i bioxidul de carbon ce iau na?tere. Continuarea acestor idei a condus la ecua?ia lui Gay-Lussac a fermenta?iei alcoolice.Cagnard-Latour ?i, simultan ?i independent, Kützing (1838) au atribuit fermenta?ia alcoolic? celulelor din drojdie, considerate ca fiin?e vii, probabil de natur? vegetal?. În aceste observa?ii î?i are originea teoria vitalist? a fermenta?iei. Sus?in?torul principal al acestei teorii, Pasteur, a publicat în 1857 cercetarea sa celebr? asupra fermenta?iei alcoolice, în care sus?ine sau sugereaz? c? fermen-ta?ia este un proces legat direct de metabolismul celulelor drojdiei. Liebig (1839) considera dim-potriv? c? fermenta?ia este o descompunere a zah?rului, datorit? unor vibra?ii moleculare provocate de fenomenele chimice din celulele vii ale drojdiei.În jum?tatea a doua a secolului al IXX-lea, în urma lucr?rilor lui Pasteur, mul?i chimi?ti f?ceau deosebire între fermen?ii forma?i sau figura?i presupu?i lega?i inseparabil de anumite ele-mente din celule sau chiar considera?i identici cu celula vie, ?i fermen?i neforma?i sau solubili, de tipul acelora din sucurile digestive sau din extractele apoase ale diferitelor materiale biologice. Fermen?ii neforma?i sunt deci substan?e care î?i exercit? ac?iunea ?i în afara celulei vii. Termenul enzim?, pentru a desemna fermen?ii neforma?i, a fost introdus de Kühne, în 1878.Buchner (1897) a izolat din drojdia de bere un suc liber de orice celul? ?i totu?i capabil s? provoace fermenta?ia. Acest suc con?ine deci o enzim? pe care Buchner a numit-o zimaz?. Aceasta este de fapt un amestec de mai multe enzime, dup? cum s-a dovedit mai târziu. În urma acestor descoperiri, deosebirea dintre termenii ferment ?i enzim? a pierdut semnifica?ia sa. În cursul secolului al IXX-lea, au fost preparate multe extracte de enzime. Astfel, dup? ce Kirchoff a observat, în 1820, c? o component? glutinoas? din bobul de orez încol?it, numit mal?, transform? cantit??i de amidon mult mai mari decât propria sa greutate, într-un zah?r solubil, maltoza, Dubrunfaut a g?sit, în 1830, c? extractul apos, limpede, de mal? are aceea?i ac?iune solubilizant? asupra amidonului ca mal?ul însu?i. Din acest extract, Payen ?i Persoz (1833) au izolat prin precipitare cu etanol, prima enzim?, amilaza, sub forma unui material solid alb, amorf, capabil s? solubilizeze o cantitate de amidon de 2000 de ori mai mare decât propria sa greutate. În 1830, Robiquet ?i Boutron-Chalard au descoperit hidroliza amigdalinei, cu extract de migdale amare, iar în 1837, Liebig ?i Wöhler au izolat enzima respectiv?, numind-o emulsin?. Printre primele enzime izolate, vom mai men?iona: pepsina din sucul gastric (Schwann, 1836); trepsina din sucul pancreatic (Kühne, 1848); lipaza (Claude Bernard , 1849); invertaza (Mitscherlich, 1841; Berthelot, 1860); ureeaza (Musculus, 1882), etc.Un moment istoric deosebit de important este recunoa?terea clar?, de c?tre Berzelius, în 1835, a caracterului catalitic al reac?iilor enzimatice, precum ?i a rolului esen?ial pentru via?a animalelor ?i a plantelor jucat de aceste reac?ii.GeneralitatiEnzimele sunt catalizatori biochimici propriu-zisi, asadar sunt compusi care maresc viteza reactiilor chimice ce se desfasoara in sistemele biologice, fara sa se consume in cursul lor. S-au efectuat lucrari numeroase de-a lungul anilor dovedindu-se prin acestea ca enzimolo-gia constituie studiul bazelor moleculare ale vietii.Enzimele sunt probabil mai importante decat orice alt element activ ca ajutor al digestiei si sanatatii. Pana acum s-a aratat ca sute de enzime au un rol vital in construirea sanatatii, datorita contributiei lor la procesul de digestie. Studiile viitoare probabil vor arata ca enzimele au un rol mult mai important pentru sanatate decat se cunoaste in prezent. Nu putem trai mult fara enzime. De fapt, conceptia in sine este dependenta de aceste elemente. Ele functioneaza ca un catalizator care face ca celulele corpului sa functioneze eficient. Din momentul nasterii, enzimele fac viata posibila prin actiunile lor, reparand si construind corpul si celulele creierului. Acesti lucratori actioneaza in corp si in creier in cel mai fantastic si puternic mod. Ele lucreaza pentru o sanatate deplina. Enzimele reprezinta insasi forta intangibila a vietii. Omul nu poate reusi sa creeze enzime vii asa cum natura poate crea. Daca ar fi putut, ar fi reusit sa creeze viata sau sa readuca la viata materia moarta. Exista miliarde de enzime in corpul nostru, si sunt sute de tipuri diferite de enzime gasite in sange, care vor descompune 5 milioane de molecule de peroxid in apa si oxigen in 60 secunde. Enzimele intestinale pot descompune moleculele de zahar si grasimi care sunt de 1 milion de ori mai mari decat greutatea lor. Corpul nostru produce enzime atunci cand sanatatea nostra este echilibrata. Ele efectueaza toata munca din corp. Ele sunt responsabile cu lupta impotriva infectiilor, cu digestia, cu refacerea corpului - functiile lor sunt infinite. Ele lucreaza non-stop si nu obosesc niciodata sau nu-si inceteaza lucrul daca sanatatea este echilibrata. Cand sanatatea nu este in echilibru, atunci este o deficienta enzimatica. Enzimele pot fi usor extrase din alimente nutritive usor de digerat, care sunt alimente crescute intr-un sol sanatos, nefertilizat, si care sunt preparate special prin mixare, germinare, fermentare si cantitati mici de suc, nu prin gatire. Aceste enzime extind energia vitala a corpului catre o stare totala de bine. Consumarea alimentelor sanatoase este cea mai eficienta cale de a suplimenta rezerva de enzime existenta in corp, pentru a imbunatati sistemul digestiv. Cele mai importante enzime care au fost izolate in hrana sanatoasa sunt: cytochrome oxidase, un anti-oxidant necesar pentru respiratia celulelor; lipase, enzima care descompune moleculele de grasime; protease, enzima care ajuta la diestia proteinelor; amylase, enzima care faciliteza digestia amidonului; catalase, enzima ce catalizeaza descompunerea apei oxigenate in apa si oxigen in tesuturi; peroxidase, enzima ce actioneaza in acelsi mod, dar la nivel celular; transhydrogenase, enzima care ajuta in pastrarea tonusului muscular al inimii si SOD (Super Oxide Dismutase), o enzima care previne imbatranirea. Enzima pepsine ajuta la digestia proteinelor si transformarea lor in aminoacizi. Acesti aminoacizi sunt apoi transportati prin sistemul circulator in tot corpul, pentru ca acesta sa primeasca energie si sa se auto-vindece.Exista multe motive pentru care enzimele sunt atat de importante. De exemplu, lipsa enzimelor este un factor major in declansarea leucemiilor. Atunci cand mancarea gatita intra in corp, acesta trebuie sa compenseze prin consumarea propriilor rezerve enzimatice. Este interesant de notat ca, atunci cand aceste enzime scad in calitate si putere, scade capacitatea corpului de a prelucra grasimi grele, proteine si calorii in exces. Atunci corpul devine slab si, in final, bolnav. Lipsa enzimelor este un factor important ce contribuie la majoritatea problemelor de sanatate, de la racelile comune pana la probleme mult mai grave, ca SIDA si cancerul. Aportul enzimelor va echilibra corpul, va remedia deficientele si va elimina toxinele.Echilibrul fragil al corpului este creat si mentinut de enzime. Ele sunt instrumentele necesare pentru a forma calciul. Nu exista enzime in mancarea gatita. De fapt, mancarea gatita extrage elementele din oase si secreta elementele din rinichi. Deficientele rezultate pot cauza o slaba coordonare musculara. Unul dintre cele mai importante roluri ale enzimelor este de a ajuta procesarea fierului, care duce oxigenul peste tot in corp, pentru a fi depozitat in miliarde de celule ale epidermei si ale creierului. Avem aproximativ 5-6 miliarde de globule rosii in sange, si enzimele au nevoie de fier ca material de lucru. De asemenea, enzimele au nevoie de iod, care ajuta glanda tiroida in reglarea greutatii. Multi oameni au oasele fragile datorita lipsei enzimelor din hrana gatita si din alimentele toxice. Fara enzime, calciul nu poate fi bine folosit. Trebuie sa nu uitam niciodata ca proteinele pe care le consumam vor fi ineficiente fara enzimele care sa le transforme in aminoacizi. Fara enzime, corpul nu se poate vindeca singur de infectii sau nu poate avea un sange sanatos. Enzimele preiau alte elemente si le transforma in cele necesare organismului. Un rol foarte important al enzimelor este acela ca ele regleaza functionarea creierului. Creierul nu poate emite alerte atunci cand mancarea nu este nutritiva. Mancarea nehranitoare consuma energia din creier chiar si atunci cand dormim. De cele mai multe ori oamenii au probleme cu somnul datorita deficientei enzimatice din mancarea gatita sau toxica. Fara enzime nu exista nici o cale de a ne proteja de imbolnaviri. Cand vom realiza cat este de important sa avem o sanatate perfecta vom intelege cat este de important sa ne ferim de mancarea gatita sau denaturata in orice fel, si vom apela la alimentele vii pentru o adevarata nutritie.Natura proteic? a enzimelor Prin diferite opera?ii de purificare, s-a reu?it s? se ob?in? preparate de câteva mii de ori mai active decât extractele de la care se pornise. S-a dovedit astfel c? enzimele sunt catalizatori extrem de activi chiar în concentra?ii foarte mici.Prima enzim? izolat? în stare pur?, cristalizat?, a fost ureeaza (Sumner, 1962). Aceasta a fost ob?inut? dintr-o varietate de fasole prin extragere cu ap? ?i precipitarea extractului cu aceton?. Au fost izolate apoi în stare cristalizat?, prin salifiere din solu?ie apoas? cu sulfat de amoniu ?i sulfat de magneziu la un aumit pH, pepsina ?i tripsina (Northrop ?i Künitz, 1929) fermentul galben de oxidare, papaina, carboxipeptidaza, tirosinaza, catalaza, câteva dehidrogenaze ?i multe alte enzime. Metodele pentru ob?inerea enzimelor pure ?i m?surarea greut??ilor lor moleculare sunt identice acelora folosite la purificarea proteinelor. De fapt, toate enzimele cristalizate ob?inute pân? ast?zi s-au dovedit a fi fie proteine simple, fie proteide cu o grup? prostetic? definit?.Înc? înainte de izolarea enzimelor în stare pur? era cunoscut? natura lor proteic?. Se ?tie de mult c? enzimele nu sunt dializabile, ?i deci sunt substan?e macromoleculare, ?i c? ele sunt inactivate prin înc?lzire în acelea?i condi?ii în care sunt denaturate proteinele. Acei reactivi care denatureaz? sau precipit? proteinele inactiveaz? f?r? excep?ie enzimele. Uneori, denaturarea înso?it? de inactivarea enzimelor este reversibil?. Prin hidroliza enzimelor se formeaz? aminoacizi care se ob?in ?i din proteine. S-au m?surat gr?ut??ile moleculare ale multor enzime ?i s-a determinat succesiunea com-plet? a aminoacizilor din ribonucleaz? ?i din alte enzime.Solubilitatea enzimelor este asem?n?toare cu a globulinelor. Este posibil ca în multe celule întreaga sau aproape întreaga plasm? const? din enzime. Ca toate proteinele, enzimele sunt antigeni speci-fici, provocând, atunci când sunt introduse în sângele unui animal, formarea de anticorpi.Se cunosc diferite metode pentru determinarea activit??ii enzimatice, ca de exemplu: m?surarea gazului degajat (CO2) sau consumat (O2), când este cazul; urm?rirea spectrofotometric? a dispari?iei substratului sau acumul?rii produsului de reac?ie; consumarea unui colorant.Activitatea catalitic? a enzimelor Enzimele sunt, precum s-a mai spus, catalizatori organici produ?i de celula vie ac?ionând asupra anumitor substan?e numite substraturi. În marea lor majoritate, enzimele catalizeaz? reac?ia unei substan?e organice cu un compus anorganic liber sau cedat de alt compus organic (ap?, acid fosforic, hidrogen, oxigen, etc.). Legile catalizei se aplic? fire?te ?i la enzime. Enzimele, ca to?i catalizatorii, nu catalizeaz? decât reac?ii termodinamic posibile, decurgând în sensul stabilirii unui echilibru. Reac?iile enzimatice prezint? îns? unele deosebiri caracteristice fa?? de reac?iile catalitice obi?nuite, omogene sau eterogene. Activitatea enzimelor. Când o reac?ie poate fi catalizat? atât de o enzim? cât ?i de substan?e simple se constant? de obicei c? reac?ia enzimatic? decurge cu vitez? mult mai mare; cu alte cuvinte, reac?ia enzimatic? are o energie de activare mult mai mic?. Astfel s-a stabil c? este necesar? o concentra?ie de ioni de hidrogen de 10 milioane de ori mai mare decât de invertaz? pentru a hidroliza o anumit? cantitate de zaharoz?, într-un timp dat, la 37?. Datorit? acestei enorme activit??i catalitice, sunt suficiente de obicei concentra?ii foarte mici de enzim? pentru a ob?ine efecte considerabile. Activitatea enzimelor nu dureaz? indefinit ca acea a catalizatorilor simpli ?i este în general mai scurt? decât aceea a catalizatorilor heterogeni. În cazul reac?iilor enzimatice, cu cât trece timpul, cu atât cantitatea de substrat transformat? în unitatea de timp se mic?oreaz?, iar dup? un timp mai lung reac?ia practic înceteaz?. Inactivarea enzimelor se explic? prin denaturarea lor sau prin alte transform?ri datorit? caracterului lor de proteine globulare. Celulele vii sintetizeaz? enzime f?r? încetare.Temperatura optim? a reac?iilor enzimatice. Viteza reac?iilor enzimatice cre?te ca a celor mai multe reac?ii între molecule covalente, cu temperatura, potrivit cunoscutei reguli a lui vant Hoff, ?i anume o urcare a temperaturii cu 10? produce o cre?tere a vitezei de reac?ie cu un coeficient 1.5 - 3. Cre?terea aceasta se observ? îns? numai la temperaturi joase. Odat? dep??it? o anumit? temperatur? optim?, la care viteza este maxim?, aceasta scade, iar la temperaturi mai înalte, reac?ia înceteaz?. Fenomenul se explic? prin faptul, semnalat mai sus, c? la temperaturi mai înalte, enzimele sunt inactivate prin denaturarea componentei proteice. Cele mai multe enzime devin complet inactive între 50-80?. Temperatura optim? nu poate fi îns? exact definit?, c?ci ea variaz? în limite largi, cu concentra?ia enzimei, cu concentra?ia ionilor de hidrogen ?i cu prezen?a diferitelor impurit??i ale preparatului enzimatic sau ale substratului.Influen?a pH-ului. Dup? cum a ar?tat Sörensen (1909), activitatea enzimelor depinde, într-o foarte mare m?sur? de concentra?ia ionilor de hidrogen din solu?ie. Curbele reprezentând varia?ia vitezei de reac?ie cu pH-ul prezint? de obicei un maxim pronun?at la un anumit pH, în timp ce la valori ale pH-ului diferind cu 1 fa?? de acest maxim, viteza de reac?ie prezint? valori considerabil mai mici. Din cauza acestei particularit??i este necesar ca în cursul reac?iilor enzimatice s? se men?in? pH-ul optim constant, prin folosirea de tampoane.Specificitatea enzimelor. O anumit? enzim? catalizez? numai un numar mic de reac?ii ?i de multe ori o singura reac?ie, spre deosebire de catalizatori obi?nui?i anorganici (acizi, baze, catalizatori de hidrogenare, etc.) care activeaz? practic toate reac?iile posibile de un anumit tip.Se disting multe tipuri ?i grade de specificitate în ac?iunea enzimelor. În primul rând trebuie men?ionat? specificitatea stereochimic?, care const? în aceea c? o enzim? care catalizeaz? reac?ia unui compus optic activ este f?r? ac?iune asupra enantiomerului sau ?i în general, asupra izomerilor sterici ai acestui compus, supu?i acelora?i condi?ii. Fenomenul a fost observat întâi la Pasteur, care l-a folosit ca o metod? pentru separarea izomerilor optici. Vom mai aminti aici dehidrogenaza lactic? din mu?chi, o enzim? care lucreaz? în colaborare cu DPN, ?i care dehidrogineaz? acidul L-lactic la acid piruvic si hidrogeneaz? acidul piruvic numai la acid L-lactic, fiind inactiv? fa?? de acidul D-lactic. În multe microorganisme exist? îns? o enzim? care ac?ioneaz? în mod similar dar specific numai asupra acidului D-lactic. De asemenea, peptidazele ac?ioneaz? numai asupra aminoacizilor din seria L, iar arginaza transform? prin hidroliz? în ornitin? ?i uree,numai L-arginina ?i este f?r? ac?iune asupra D-argininei.Din alt punct de vedere se disting între o a?a-numit? specificitate de reac?ie ?i o specificitate de substrat a enzimelor. Prima se refer? la reactantul anorganic care ia parte la reac?ie: apa în reac?iile de hidroliz?, acidul fosforic în reac?iile cu fosforoliza, hidrogenul în reac?iile catalizate de dehidrogenaze. Specificitatea de substrat prive?te natura reactantului organic, ?tiut fiind c? enzimele care hidrolizeaz?, de exemplu, hidra?ii de carbon nu hidrolizeaz? proteine, cele care hidrolizeaz? dipeptide nu hidrolizeaz? polipeptide.Specificitatea de substrat se manifest? în forme nenum?rate ?i st? la baza clasific?rii enzimelor, dup? cum se va vedea mai departe. Important este faptul c?, diferitele enzime prezint? fa?? de substaturile respective grade diferite de specificitate. Vom distinge 3 grade sau tipuri de specificitate enzimatic?. Pentru ilustrarea fenomenului vom considera o reac?ie de hidroliz? schematizat?: Sunt cazuri, de?i rare, când numai natura leg?turii dintre A ?i B determin? specificitatea, natura componentelor A ?i B fiind indiferent?; se vorbe?te în aceste cazuri de o specificitate redus?. Un exemplu este acela al lipazelor din pancreas ?i ficat, care hidrolizeaz? esterii celor mai varia?i acizi carboxilici cu alcoolii de diferite tipuri, printre care ?i trioli cum este glicerina. Nu toate esterazele sunt îns? atât de pu?in specifice.Un al doilea tip de enzime posed? o specificitate limitat?, numit? specificitate de grup. În cazul unei reac?ii de hidroliz?, cum este aceea considerat? mai sus, enzimele de acest tip cer ca A s? fie de un anumit tip, natura componentei B fiind indiferent?. Un exemplu de enzim? inzestrat? cu asemenea specificitate este acela al -glicozidazei (maltazei) din sucul intestinal al mamiferelor ?i al -glicozidazei (emulsina). Fiecare din aceste enzime hidrolizeaz? atât dizaharide cât ?i glicozide; ele sunt deci specifice numai pentru restul de monozaharid? ?i într-o mare m?sur? indiferente pentru natura agliconului.Al treilea tip de specificitate, numit? specificitate absolut?, se caracterizeaz? prin aceea c? enzima este adaptat? unui substrat unic, "întocmai ca o cheie în broasca ei". În schema de mai sus, ambele componente A ?i B trebuie s? fie de un anumit fel dat, pentru ca enzima s? ac?ioneze. Acest tip de specificitate este mult r?spândit; datorit? aceste particularit??i exist? în natur? un num?r atât de mare de enzime. Vom men?iona, ca exemplu, maltaza din bobul de orz încol?it, care, spre deosebire de -glicozidazele men?ionate, hidrolizeaz? numai maltoza, dar este f?r? ac?iune asupra altor dizaharide sau -glicozide. În mod similar, tanaza hidrolizeaz? numai esterii acizilor benzoici substitui?i cu cel pu?in dou? grupe OH în alte pozi?ii decât orto fa?? de carboxil, iar clorofilaza nu hidrolizeaz? decât cele dou? clorofile a ?i b; fumaraza nu adi?ioneaz? ap? decât la acidul fumaric spre a da na?tere acidului (-)-malic.Formarea unui complex intermediar între substrat ?i enzim?. Se ?tie c? ac?iunea unui catalizator const? în participarea sa efectiv? la reac?ia chimic?. Un catalizator se deosebe?te de un reactant obi?nuit numai prin aceea c? el se regenereaz? necontenit în cursul procesului chimic. Enzimele nu difer?, în aceast? privin??, de catalizatorii simpli. Specificitatea enzimelor sugereaz? participarea enzimei la reac?ia chimic?, adic? la formarea unui complex între enzim? ?i substrat.M?sur?torile cinetice sprijin? aceast? concep?ie. În majoritatea cazurilor, în condi?ii comparabile, viteza reac?iei enzimatice este propor?ional? cu concentra?ia enzimei. De obicei, propor?ionalitatea aceasta se observ? numai în stadiul ini?ial al reac?iei; pe m?sur? ce concentra?ia produ?ilor de reac?ie cre?te, viteza de reac?ie scade datorit? unui efect inhibant al acestor produ?i. De aceea se iau în considera?ie pentru compara?ie numai vitezele ini?iale ale reac?iilor enzimatice.Pornind de la o cantitate fix? de enzim? ?i m?rind progresiv, într-o serie de experien?e succesive, concentra?ia substratului, viteza de reac?ie ini?ial? cre?te din ce în ce mai încet cu concentra?ia substratului, pân? ce atinge o valoare constant? maxim?, dincolo de care viteza nu mai variaz? cu concentra?ia. La concentra?ii mici de substrat, reac?ia este de ordinul I, iar la concentra?ii mari devine de ordinul zero fa?? de substrat.Aceste observa?ii au dus la concep?ia c? între enzim? (E) ?i substrat (S), se formeaz? printr-o reac?ie reversibil? ascultând de legea maselor, un complex labil. Acest complex reac?ioneaz? apoi irversibil, cu vitez? mare, cu un reactant, dând produsul de reac?ie (P) ?i regenerând catalizatorul: Coenzime (cofactori). În afar? de enzim? ?i substrat, mai este necesar? de multe ori prezen?a altor substan?e pentru ca reac?ia enzimatic? s? se produc?. La fermenta?ia alcoolic?, pe lâng? prezen?a unei enzime termolabile, nedializabile, este necesar? ?i o coenzim? termostabil? ?i dializabil?. Mai târziu, coenzimele fermenta?iei alcoolice (cocarboxilaza ?i codehidraza I) au fost izolate ?i de asemenea au fost izolate coenzimele altor procese enzimatire; structura acestor coenzime a fost apoi determinat?. În unele cazuri, s-a putut stabili exact func?iunea îndeplinit? de coenzim? în procesul enzimatic.Coenzimele î?i îndeplinesc func?iunea catalitic? asupra substratului numai în prozen?a unei enzime. Aceasta din urm? este specific adaptat? substratului; o coenzim? poate cataliza uneori reac?iile unui num?r mare de substraturi, asociat? îns? de fiecare dat? cu o alt? enzim?. Coenzimele sunt, deci, mai pu?in specifice decât enzimele.În timp ce enzima fixeaz? ?i uneori activeaz? substratul, coenzima particip? la reac?ie, adic? sufer? o transformare chimic?. În stadiul urm?tor al procesului, coenzima modificat? revine la starea ini?ial?, fiind gata pentru o nou? reac?ie. Cum reac?iile respective sunt foarte rapide, sunt sufiente concentra?ii mici de coenzim?.Pentru exemplificare vom aminti rolul jucat de codehidraza I în fermenta?ia alcoolic?. În colaborare cu dehidrogenaza fosfatului de trioz?, codehidraza I catalizeaz? transformarea fosfatului glicerinaldehidei în acid D-fosfogliceric, trecând ea îns??i în hidrocodehidraz?; aceasta din urm? reduce un anumit acceptor de hidrogen, acetaldehida, regenerând codehidraza I. Legat? de alte proteine, hidrocodehidraza hidrogeneaz? al?i acceptori de hidrogen. Codehidrazele sunt, deci, coenzimele unor reac?ii de transfer de hidrogen, de la un donor la un acceptor de hidrogen.Întâlnim un mecanism similar în reac?iile de transfer de acetil, în care intervine coenzima A. Aceasta reac?ioneaz? cu un donor de acetil, în prezen?a unei enzime specifice, trecând în acetil-coenzim? A, cu grupa CH3CO legat? de S. Acetil coenzima A difuzeaz? apoi prin solu?ie pân? întâlne?te o alt? enzim? cu ajutorul c?reia cedeaz? grupa acetil unui acceptor. Eliberat? de grupa acetil, coenzima A reia acest joc. Acidul adenosin-trifosforic func?ioneaz? în mod similar ca o coenzim? transmi??toare de fosfat.Sistemele enzimatice care con?in un metal în grupa prostetic? sau sub alt? form?, indispensabil activit??ile lor sunt numite metaloenzime. Flavoproteinele con?in în afar? de protein? ?i FAD (flavin-adenin-dinucleotid?), ?i un metal, ca fier (succino-dehidrogenaz?), molibden (xantin-oxidaz?) sau altele. Uneori ionii metalici joac? rolul de activatori, de exemplu Mg2+ pentru multe enzime de fosforilare. Mecanismul ac?iunii specifice a acestor metale nu este cunoscut.Coenzimele respira?iei. Este cunoscut rolul important al reac?iilor de oxidare cu oxigen molecular, pentru producerea energiei necesare func?iilor vitale ale organismelor. Nu exist? nici o enzim? capabil? s? transfere direct unei molecule de oxigen hidrogenul eliminat de substraturile curente din organismele vii. Pentru a se combina cu oxigenul, este necesar? interven?ia unui sistem complex de enzime ?i coenzime. Enzimlele fac parte din clasa oxido-reductazelor (dehidrogenaze ?i oxidaze). Hidrogenul cedat de substrat este întâi acceptat ce DPN (codehidraza I), asociate dup? caz cu o enzim? specific adaptat? substratului. Soarta coenzimelor hidrogenate care se formeaz? depinde de condi?iile anaerobe sau aerobe în care are loc reac?ia. În condi?ii anaerobe, hidrocodehidraza cedeaz? hidrogenul unui acceptor din mediul de reac?ie.Proprietatea aceasta a dehidrogenazelor de a transfera hidrogen din substrat la diferi?i acceptori a fost descoperit? de Thunberg în 1917. Tehnica folosit? de acest cercet?tor pentru a decela transferul anaerob de hidrogen s-au mai corect pentru a pune în eviden?? prezen?a unui sistem enzimatic capabil de a transfera hidrogen, const? în folosirea colorantului albastru-metilen ca acceptor. Aceasta se decoloreaz? trecând în leucoderivatul s?u.Nici în condi?ii aerobe, hidrogenul din hidrocodehidraz? nu este cedat direct unei molecule de oxigen, ci el este întâi transferat altor sisteme enzimatice care abia ele pot reac?iona cu oxigenul. Sunt mai multe c?i posibile prin care hidrogenul substratului poate ajunge la oxigen. Un astfel de lan? de reac?ii este redat în urm?toarea schem?. Hidrogenul cedat de substratul AH2, de exemplu codehidrazei I, este transferat flavin-adenin-dinucleotidei. De aici înainte, atomii de hidrogen se desfac în protoni ?i electroni: primii trec în solu?ie (sub form? de ioni de hidroniu), iar electronii reduc fierul din citocrom, de la starea trivalent? la starea bivalent?. Citocromul c redus reduce citocromoxidaza (citocrom a3) care este singur? capabil? de a ceda electroni oxigenului. Citocromii sunt deci transferaze de electroni (oxidaze aerobe). În schema de mai sus sunt identificate (pe rândul de jos) enzimele ce ac?ioneaz? în acest proces complicat. Transferul hidrogenului în etape, de la substrat la molecula de oxigen, face posibil? utilizarea, pentru nevoile organismului, a energiei degajate. Se ?tie c? aceast? energie se înmagazineaz? în leg?turile bogate în energie ale resturilor de fosfat în ATP sintetizat simultan cu reac?iile de oxidare. S-a ar?tat, în mai multe cazuri, de exemplu la oxidarea acidului -hidroxibutiril în prezen?a unui sitem enzimatic respirator complet, c? la consumarea unui atom de oxigen apar 3 molecule de ATP. În unele cazuri se ?tie în ce mod o reac?ie de dehidrogenare este cuplat? cu o sintez? de ATP. Centre active ale enzimelor. Se ?tie c? nu toate enzimele necesit? colaborarea unei coenzime. Coenzimele intervin mai ales în reac?iile de transfer: de hidrogen, de electroni, de grupe de fosfat, de acetil, etc. Numeroase enzime, printre care ?i hidrolazele î?i exercit? ac?iunea lor enzimatic? f?r? interven?ia unei coenzime. Enzima este activ? numai în forma ei nativ?, c?ci prin denaturare activitatea specific? a enzimelor dispare. Activitatea enzimatic? este îns? restabilit? atunci când enzima poate fi regenerat?, adic? atunci când poate fi reconstituit? structura ter?iar? sau cuaternar? a proteinei distrus? prin denaturare. Se ?tie îns? c? nu toat? catena polipeptidic? a enzimei particip? la actul propriu-zis al catalizei, ci numai o mic? por?iune a ei, numai anumite grupe, dintr-o regiune bine delimitat? a catenei polipeptidice, a?a numitul centru activ al enzimei. La aceast? constatare s-a ajuns prin experien?e de inhibare a activit??ii enzimei blocând centrul activ cu anumi?i reactivi cu care acesta se combin?. Inhibitorii de acest fel ac?ioneaz? în propor?ie stoechiometric? fa?? de enzim?, ceea ce este un indiciu c? ei reac?ioneaz? cu anumite grupe ale catenei polipeptidice.Mecanismul de actiune al enzimelor. Centri activi Se stie ca intr-un sistem chimic nu toate moleculele reactioneaza cu aceeasi viteza. Moleculele care reactioneaza se gasesc pe un nivel energetic superior celui pe care se gasesc moleculele obisnuite. Diferenta de energie dintre moleculele active si cele pasive poarta numele de energie de activare. Un catalizator este o substanta care, prin prezenta ei, determina intr-o substanta sau un amestec de substante o reactie ce nu are loc in absenta ei (definitie dupa Berzelius, 1836) sau care mareste viteza unei reactii, ce are loc si in absenta ei, dar cu viteza mai mica, eventual imperceptibila(definitie dupa Ostwald, 1894). Catalizatorul se regaseste neschimbat, calitativ si cantitativ, dupa reactie. Aparent catalizatorul nu ia parte la reactie. Este necesar sa se accentueze caracterul de substante al catalizatorilor. Ar fi gresit sa se vorbeasca de actiunea catalitica a unei forme de energie, caldura, lumina sau electricitate. Se numeste substrat substanta sau amestecul de substante asupra carora actioneaza un catalizator. Catalizatorii determina sau accelereaza numai reactii termodinamic posibile, adica reactii decurgand spontan, cu cresterea entalpiei libere de reactie, in sensul stabilirii unui echilibru. Exista catalizatori (MnO2, NaOH) care accelereaza transformarea ozonului, O3 in O2, dar nu exista un catalizator care sa produca ozon din oxigen. Aceasta scadere a energiei de activare se datoreaza formarii unui "complex activat" intre catalizator si reactant, pentru care energia de activare este mult mai mica. In cazul catalizei enzimatice, intre enzima si substratul care se transforma, se formeaza un complex activat enzima-substrat, care apoi se transforma cu viteza mare in produsii finali de reactie. La formarea complexului activat enzima - substrat, substratul se fixeaza pe regiuni bine determinate de pe suprafata enzimei, care poarta numele de centri activi si molecula substratului, exista complementaritati conformationale si chimice care permit asamblarea lor. Centrul activ al unei enzime este construit dintr-un numar redus de aminoacizi situati in vecinatate sau la distanta. In general, se admite ca pentru o reactie chimica obisnuita, enzima participa cu doi centri activi. Pentru enzimele cu structura binara unul dintre centrii activi este, in general, situat in fragmentul protetic, iar al doilea in fragmentul prostetic.Pentru reactiile care prezinta specificitate stereochimica se admite ca fixarea subtratului pe enzima se face prin intermediul a 3 centri activi.Fixarea substratului pe enzima ii imprima acestuia o stare de tensiune moleculara care faciliteaza reactia biochimica, sau orienteaza favorabil una in raport cu cealalta, moleculele ce urmeaza sa reactioneze.Desi actiunea enzimelor este catalitica, enzimele prezinta unele caractere care le diferentiaza de catalizatorii tipici.Astfel, cataliza enzimatica are elemente comune cu cataliza omogena deoarece enzima este adeseori repartizata uniform in sistemul chimic al carui transformare o asigura. Cataliza enzimatica are caracter si de cataliza eterogena, reactia biochimica desfasurandu-se in regiuni bine determinate de pe suprafata enzimei, situate la limita de separare dintre sistemul reactant si macromolecula catalizatorului.Un alt caracter tipic este marea eficienta catalitica a enzimelor. O reactie decurge in prezenta enzimei de 108 pana la 1011 ori mai repede decat in absenta ei. Numarul de molecule de substrat transformate sub actiunea enzimei intr-un minut (numar de transfer, turnover) variaza intre 1000 - 1000000.Cataliza enzimatica are loc in conditii blande. Reactii care necatalizate nu au loc decat la temperaturi inalte, presiuni mari, valori extreme de pH, sub influenta enzimelor evolueaza cu mare viteza la temperaturi in jurul lui 37ș, la presiune atmosferica, la pH aproape neutru.Enzimele se caracterizeaza printr-o remarcabila specificitate in raport cu tipul de reactie catalizat si cu natura substratului transformat. Sunt unele enzime(ureaza, arginaza) care nu catal-izeaza decat o singura reactie bine determinata.Remarcabila este de asemenea multitudinea reactiilor catalizate de enzime. Astfel, enzimele intervin in reactii de hidroliza, de polimerizare si policondensare, de oxidoreducere, de transfer de grupari functionale(formil, metil, amino, acil, carboxil), de formare si scindare de legaturi covalente, de reactii prin radicali liberi etc.Unele cracteristici ale enzimelor sunt imprimate de structura lor proteica. Astfel, activitatea lor in cursul metabolismului intermediar este limitata in timp. Ele se degradeaza relativ rapid sub influenta altora. Activitatea, degradarea si biosinteza enzimelor, sunt reglate de factori si mecanisme de control, de complexitate deosebita si situate la nivele variate de organizare a sistemelor biologice.Clasificarea enzimelorI. Hidrolaze1. Esteraze Reac?ii: hidrolize de esteri, amide, peptidea. Carboxisteraze (ficat, alte organe) Butirat de etil, al?i esteri acizi + alcoolib. Lipaze (pancreas, semin?e, bacterii) Gr?simi acizi + glicerin?c. Colinesteraz? (sânge, ?esuturi animale) Acetilcolin? colin? + acid aceticd. Tanaz? (plante) Galotanin acid galic + monozaharidee. Fosfataze (?esuturi vegetale ?i animale) Esteri ai ac. fosforic ac. fosforic + alcoolif. Sulfataze (?esuturi vegetale ?i animale) Esteri ai ac. Sulfuric ac. sulfuric + alcooli2. Glicozidaze Hidrolizeaz? leg?turi glicozidiceA. Oligozaharidaze Ex: -Glocozidaze (maltaze) -Glicozidaze (emulsin?) -Galactozidaze -Galacctozidaze Invertaz? (hidrol. zaharoz?) etc.B. Polizaharidaze -Amilaze -Amilaze Cicloamilaze (din Bacillus macerans) Celulaze Poligalacturonidaze Chitinaze Hialuronidaze3. Amidaze Hidrolizeaz? leg?tura C-Na. Asparaginaz? Asparagin? acid aspargic + NH3b. Glutaminaz? Glutamin? acid glutamic + NH3c. Arginaz? (ficat) Arginin? ortinin? + ureed. Ureeaz? (bacterii, soia) Uree CO2 + NH34. Proteaze Hidrolizeaz? leg?turi peptidiceA. Endopeptidaze Proteine peptidePepsin? (suc stomacal)Tripepsin? ?i chimotripsin? (suc intestinal)Catepsin? (intracelular?)B. Exopeptidaze CarboxipeptidazeAminopeptidazeGlicil-glicin-peptidaz?L-Alanil-glicin-peptidaz?Prolidaz?Prolinaz? etc.5. Purin-desaminaze Amino-purine hidroxi-purine + NH3a. Adenaz? Adenin? hipoxantin? + NH3b. Guanaz? Guanin? xantin? + NH36. Nucleaze Hidrolizeaz? acizi nucleiciA. Polinucleotidaze (ribonucleaz? ?i desoxiribonucleaz?) (suc pancreatic ?i suc intestinal) Polinucleotide mononucleotideB. Nucleotidaze Nucleotide nucleozideC. Nucleozidaze Nucleozide pentoz? +pirimidin? sau purin? II. TransferazeReac?ii: 1. Transmetilazea. Transmetilaza colin?-homocistein? Colin? + homocistein? metionin?b. Transmetilaza betain?-homocistein? Betain? + homocistein? metionin?c. Transmetilaza metionin?-glicocol Metionin? + glicocol sarcosin?d. Transmetilaza metionin?-noradrenalin? Metionin? + noradrenalin? adrenalin?2. Transacliaze (în special transacetilaze) Transfer de grupe acetil de la acetil coenzim? A la diferite substraturia. Arilamino-transacetilaz? (ficat) Acetil-CoA + arilamine acetil-arilamineb. Glucozamin-transacetilaz? (ficat) Acetil-CoA + D-glucozamine N-acetil-D-glucozamin?c. Colin-acetilaz? (?esut nervos) Acetil-CoA + colin? acetil-colin?d. Acetil-CoA-transacetilaz? (?esuturi animale) 2 Acetil-CoA acetoacetil-CoAe. Oxaloacetat-transacetilaz? (r?spândire univ.) Acetil-CoA + acid oxalilacetic acid citric3. Transglicozilaze Transfer? la alte substraturi resturi de D-glucoz? legat? în pozi?ia 1 , de diferite grupe Ra. Fosforilaza amidonului (sau enzima P) (univ.) Amiloz? + glucoz?-1-fosfat lunge?te catena amilozei cu un rest de glucoz? eliberând H3PO4b. Enzima Q (factorul de ramificare) (univ.) Transfer? o por?iune dintr-o caten? de amiloz? (poliglucoz? cu leg?turi 1,4- ) de la o pozi?ie 4 la o pozi?ie 6c. Transglucozilaza zaharozei (bacterii) n Zaharoz? (1,4- -glucoz?) n + n fructoz?4. Transfosfataze (fosfokinaze) Transfer? resturi de fosfat de la acid adenosin trifosforic la cele mai variate substraturi, conservând energia în noua leg?tur? de fosfata. Hexokinaz? (drojdie, ?esuturi animale) (Mg2+) D-glucoz? + ATP D-glucoz?-6-fosfat + ADPb. Fructokinaz? (ficat,mu?chi,bacterii)(Mg2+,K+) D-fructoz? + ATP fructoz?-6-fosfat + ADPc. Fosfohexokinaz? (în toate ?esuturile) (Mg2+) Fructoz?-6-fosfat + ATP fructoz?-1,6-difosfat + ATPd. Triokinaz? (ficat) (Mg2+) D-glicerinaldehid? + ATP D-glicerinaldehid?-3-fosfat + ADPe. Adenosinkinaz? (în toate ?esuturile) (Mg2+) Adenosin? + ATP acid adenosin-5-fosforic + ADPf. Adeninkinaz? (miokinaz?) (în toate ?es)(Mg2+) Acid adenosin-5-fosforic + ATP 2 ADPg. Enz. codehidraz? I (?es. anim., drojdie) (Mg2+) DPN + ATP TPN + ADPh. Flavokinaz? (?es. anim., plante, drojdie) Mg2+ Riboflavin? + ATP acid riboflavinfosforic + ADPi. Fosfokinaza panteteinei (Mg2+) Pantetein? + ATP pantetein-4-fosfat + ADPj. Fosfokinaza creatinei (Mg2+) Creatin? fosfocreatin?k. Fosfokinaza argininei (mu?chii nevertebr.) Arginin? fosfoarginin?5. Transaminaze (Coenzim?: fosfat de piridoxal) Transfer? reductiv ?i stereospecific grupa NH2 de la acil L-glutamic la diferi?i acizi -cetoniciTranaminaza L-glutamic? Acid L-glutamic + acid piruvic L-alanin? + acid -cetoglutaric (sinteze de aminoacizi)III. Oxido-reductaze1. Transhidrogenaze anaerobe Reac?ia general? (A = substrat)A Coenzime: codehidrazele I sau II AH2 + DPN / TPN A + DPNH / TPNH + H+(DPNH ?i TPNH sunt oxidate de flavoproteine)a. Dehidrogenaza -glico-fosforic? (drojdie, ?esuturi animale) Acid D(-)- -glicerin-fosforic + DPN fosfo dihidroxiaceton? + DPNHb. Dehidrogenaza lactic? (?esuturi animale) Acid L(+)-lactic + DPN acid piruvic + DPNHc. Dehidrogenaza alcoolilor (drojdie, unele ?esuturi animale) Alcooli (de ex. CH3CH2OH) + DPN aldehide (CH3CHO) + DPNHd. Dehidrogenaza fosfatului de trioz? (drojdie, ?esuturi animale) D-glicerinaldehid-fosfat + DPH acid fosfo-D-gliceric + DPNHe. Dehidrogenaza malic? (?esuturi animale, plante, bacterii) Acid L-malic + DPN acid oxalilacetic + DPNHf. Dehidrogenaza izocitric? (mai mult r?spândit?) (Mg2+) Acid izocitric + DPN acid -cetoglutaric + CO2 + DPNHg. Dehidrogenaza L-glutimic? (?esuturi vegetale) Acid L-glutamic + H2O + DPN / TPN acid -cetoglutaric + NH2 + DPNH / TPNHh. Dehidrogenaza D-glucozei (globulele ro?ii din sânge) D-glucoza + TPN acid D-gluconic + TPNHB. Transhidrogenaze anaerobe f?r? coenzim? Reduc direct citocromul b ?i (experimental) albastrul-metilena. Dehidrogenaza -glicero-fosfatului (insolubil?) (plante, animale, bacterii) Acid L(+)-glicerin-fosforic fosfat de 3-glicerinaldehid?b. Hidrogenaza fumaric? (r?spândit? universal) Acid succinic acid fumaric (reac?ie din ciclul acidului citric)c. Dehidrogenaza lactic? (drojdie) Acid L-lactic acid piruvicd. Dehidrogenaza colinei (?esuturi animale) Colin? betainaldehid?2. Transhidrogenaze aerobe Reac?ii: 1) AH2 +FAD A + FADH2 2) FADH2 + O2 FAD +H2O2A. Grupa prostetic?: flavin-adenin-dinucleotid?(FAD); atac? direct substratul (flavoproteine)a. Xantin-oxidaz? (enzima lui Schardinger) (lapte, ?esuturi animale) Hipoxantin? + FAD Xantin? + FADH2Xantin? + FAD acid uric + FADH2Aldehide + FAD acizi + FADH2b. D-aminoacid-oxidaze (?esuturi animale) RCH(CO2H)NH2 + O2 RC(CO2H)=NH + H2O2c. L-aminoacid-oxidaze (?esuturi animale) RC(CO2H)=NH + H2O RCOCO2H + NH3B. Grupa prostetic? FAD; accept? hidrogen numai de la DPNH sau de la TPNH a. Diaforaza I DPNH + FAD DPN + FADH2b. Diaforaza II (?esuturi animale) TPNH + FAD TPN + FADH2C. Grupa prostetic? FMN; accept? hidrogen de la TPNH TPNH + FMN TPN + FMNH2Enzima galben? veche (Warburg) (globule ro?ii ale sângelui) Reduce albastrul-metilen (nu îns? citocromul ei)3. TranselectronazeA. Transelectronaze anaerobe Reac?ie: R+ R+ R+ + Ra. Reductaza citocromului c (în toate celulele anaerobe) FADH2 + 2Cit*Fe3+ FAD + 2Cit*Fe2++ 2H+b. Reductaza citocromului b (în toate celulele anaerobe) Catalizeaz? reducerea citocromului b de c?tre sistemul dehidrogenazelor f?r? coenzim?. (Citocromul b redus este oxidat de citocromul c, sub ac?iunea unei alte enzime; poate fi oxidat încet ?i de O2, f?r? o oxidaz?)B. Transelectronaze aerobe Citocrom-oxidaza (oxidarea citocromului c) sau fermentul respirator ro?u al lui Warburg.(În toate celulele aerobe) Reac?ie:Cit. c. Fe2+ + Cit. hem. Fe3+ Cit. c. Fe3+ + Cit. hem. Fe2+2Cit. hem. Fe2+ + O2 2Cit. hem. Fe3+ + O2-(Oxideaz? citocromul c. Citocrom-oxidaza redus? oxideaz? direct O24. Oxidazea. Monofenol-oxidaze (tirosinaz?) (ciuperci) (grup? prostetic?: cupru) b. Polifenol-oxidaze (ciuperci, cartofi) (grup? prostetic?: cupru) c. Oxidaz? ascorbic? (plante) (grup? prostetic?: cupru) Acid ascorbic acid dehidroascorbicd. Uricooxidaza (uricaza) (ficatul mamiferelor cu exceptia primatelor; diptere; gasteropode) (grup? prostetic?: zinc) Acid uric alantoin? (cu formare de H2O25. Peroxidaze ?i catalaze Enzime distrug?toare ale apei oxigenatea. Peroxidaze (aproape în toate celulele vegetale) b. Catalaze (în toate celulele animale ?i vegetale) H2O2 H2O + O2IV. Liaze ?i sintetaze1. Carboliaze ?i corbosintetaze Rup, respectiv creeaz?, o leg?tur? între doi atomi de carbonA. Carboxilaze ?i decarboxilaze Coenzim?: cocarboxilaz? (tiamin?-pirofosfat)a. Carboxilaza (drojdie, bacterii) CH3COCOOH CH3CHO + CO2b. Oxidaza piruvic? (?esuturi animale)(necesit?, pe lâng? cocarboxilaz?, coenzim? A ?i DPN) CH3COCOOH + H2O + CoA + DPN CH3COCoA + DPNH (reac?ie din ciclul acidului citric)c. Aminoacid-decarboxilaze (bacterii) R-CH(NH2)COOH R-CH2NH2 + CO2Exist? enzime specifice pentru lisin?, tirosin?, arginin?, ornitin?, acid glutamic etc. d. Decarboxilaza oxalo-succinic? Acid oxalilsuccinic acid -cetoglutaric(reactie din ciclul acidului citric)B. Carboligaze Carboligaza acetaldehidei (drojdie) R-CHO + OHC-CH3 (-)R-CHOH-CO-CH3(necesit? tiamin?-pirofosfat)C. Aldolazea. Aldoza (trioze-fosfat-liaz?) (drojdie, ?esuturi animale ?i vegetale) 1,6-Difosfat de furanoz? 2-fosfat de trioz? ("decondensarea aldolic?" din fermenta?ie ?i glicoliz?)b. Citraz? (bacterii) Acid acetic + acid oxalilacetic acid citric (reac?ie din ciclul acidului citric)2. Hidrataze ?i dehidratazea. Fumaraz? Acid fumaric + H2O acid (-)-malic (ciclul acidului citric)b. Aconitaz? Acid citric acid aconitic acid izocitricc. Enolaz? (drojdie, multe ?esuturi) Acid 2-fosfoglicerin? acid 2-fosfo-enol-piruvic + H2O3. Liaze ?i sintetaze ale leg?turii C-Na. Aspartaz? Acid aspargic acid fumaric + NH3 V. Izomeraze ?i racemazea. Oxo-izomeraza (epimeraza) D-glucopiranoz?-6-fosfat D-fructofuranoz?-6-fosfatb. Izomeraza fosfa?ilor de trioze D-glicerinaldehid?-3-fosfat dihidroxiaceton?-fosfatc. Fosfo-gliceromutaza (a,b ?i c; se gasesc în cele mai variate ?esuturi animale ?i vegetale) Acid 2-fosfogliceric acid 2-fosfogliceric(reac?ii în cursul fermenta?iei ?i glicolizei)d. Racemaz? lactic? (?esuturi animale, bacterii) Acid D-lactic acid L-lactice. Racemaza alaninei (bacterii) L-Alanin? D-Alanin?BibliografieChimie Organic? Vol. II de C.D. Neni?escu.
DOWNLOAD REFERAT
« mai multe referate din Biologie

CAUTA REFERAT

TRIMITE REFERAT CERE REFERAT

Nu ai gasit ce cautai? Incearca atunci pe

Click aici
Referatele si lucrarile oferite de E-referate.ro au scop educativ si orientativ pentru cercetare academica.